Hóa sinh học – Phạm Thị Trân Châu

Nội dung chính của sách bao gồm:

• Giới thiệu về Hóa sinh học: Nghiên cứu thành phần cấu tạo và các quá trình chuyển hóa các chất trong hệ thống sống, bản chất sự sống, truyền thông tin di truyền.
• Đối tượng, phương pháp và lược sử nghiên cứu Hóa sinh: Phân loại hóa sinh động vật, thực vật, vi sinh vật, các phương pháp nghiên cứu (hóa học, hóa lí, vật lí hiện đại).
• Hóa sinh học Việt Nam: Đóng góp của hóa sinh học Việt Nam trong y học, nông-lâm-ngư nghiệp, công nghiệp thực phẩm, tập trung vào nghiên cứu thực vật (lúa, đậu tương, lạc), động vật (lai tạo giống bò, bệnh ở lợn, gà), enzim (bromelin, pepsin, tripsin), protein có hoạt tính sinh học, và xác định các chỉ tiêu hóa sinh của người Việt Nam.
• Đặc điểm chính của tế bào, cơ thể sống và sự tương tác với môi trường:
  • Thành phần hóa học: Hàm lượng nước lớn, 27 nguyên tố (C, H, O, N, P, S là chủ yếu), các hợp chất hữu cơ phức tạp và đa dạng.
  • Phản ứng hóa học: Xảy ra ở điều kiện bình thường, tốc độ nhanh, được điều hòa nghiêm ngặt.
  • Liên hệ với môi trường: Chu trình cacbon, chu trình nitơ.
• Hóa sinh dinh dưỡng và tình trạng thiếu dinh dưỡng: Nhu cầu dinh dưỡng, tỉ lệ cân đối protein:lipit:xacarit (1:1:5 hoặc 1:1:4), các bệnh thiếu dinh dưỡng phổ biến (thiếu protein năng lượng, khô mắt do thiếu vitamin A, thiếu máu do thiếu sắt, bướu cổ do thiếu iot).
• Protein:
  • Đặc tính chung và vai trò sinh học: Xúc tác (enzim), vận tải (hemoglobin), chuyển động (actin, miozin), bảo vệ (kháng thể, inteferon), truyền xung thần kinh (rođopxin), điều hòa (hoocmon), kiến tạo chống đỡ cơ học (colagen), dự trữ dinh dưỡng (ovalbumin).
  • Nguồn protein: Động vật (thịt, cá, trứng, sữa) và thực vật (đậu tương, tảo, nấm).
  • Cấu tạo phân tử protein: Thành phần nguyên tố (C, O, N, H, S), đơn vị cấu tạo cơ sở là axit amin (20 L-a-axit amin và 2 amit tương ứng). Phân loại axit amin thành các nhóm: trung tính mạch không vòng, hiđroxil mạch không vòng, chứa lưu huỳnh mạch không vòng, axit và amit, kiềm, iminoaxit (prolin), thơm và dị vòng thơm, ít gặp trong protein, không có trong protein nhưng có trong cơ thể sống, và “axit amin cần thiết”.
  • Các bậc cấu trúc của protein: Bậc I (trình tự axit amin, liên kết peptit), bậc II (xoắn α, phiến gấp nếp β, xoắn colagen, liên kết hiđro), bậc III (tương tác không gian giữa các gốc axit amin ở xa nhau, cầu đisunfua, tương tác Vanđecvan, liên kết hiđro, lực ion), bậc IV (tương tác không gian giữa các chuỗi polipeptit trong phân tử).
  • Phương pháp nghiên cứu cấu trúc phân tử protein: Thu nhận protein tinh sạch, xác định thành phần axit amin, xác định trình tự sắp xếp axit amin (phương pháp Sanger, Edman), nghiên cứu cấu trúc không gian (cộng hưởng từ hạt nhân, nhiễu xạ tia X).
• Một số tính chất quan trọng của protein:
  • Khối lượng và hình dạng phân tử: Phân tử lớn, dạng cầu hoặc dạng sợi.
  • Tính chất lưỡng tính: Có cả tính axit và baz, có pH đẳng điện (pH\_{i}).
  • Tính chất dung dịch keo protein và sự kết tủa protein: Tạo dung dịch keo bền vững do tích điện và lớp vỏ hiđrat, có thể kết tủa thuận nghịch hoặc không thuận nghịch (biến tính).
  • Khả năng hấp thụ tia tử ngoại: Hấp thụ ở 180-220nm (liên kết peptit) và 250-300nm (axit amin thơm).
  • Các phản ứng định tính, định lượng axit amin và protein: Phản ứng biure (liên kết peptit), phản ứng với thuốc thử Folin-Xiocanto, phản ứng đặc trưng của một số gốc axit amin, phản ứng của nhóm a-amin tự do.

Tóm lại, cuốn sách cung cấp kiến thức nền tảng về hóa sinh học, từ cấu trúc, chức năng của protein, các quá trình chuyển hóa, đến các phương pháp nghiên cứu và ứng dụng thực tiễn trong đời sống.